Zellulärer Stress aktiviert den Hitzeschock-Transkriptionsfaktor 1 (HSF1). Dieser bindet an DNA-Abschnitte und stößt so die Produktion der zellulären Helfer an. Mittels der Röntgenstrukturanalyse konnte man beobachten, dass drei HSF1-Moleküle für eine stabile mehr...
Die verfeinerte Strukturanalyse des Hitzeschockproteins Alpha B-Crystallin zeigt, wie dieses an das Beta-Amyloid bindet. Für Wechselwirkungen benutzt es eine bestimmte unpolare Beta-Faltblatt-Struktur, die Beta-Amyloide auseinander hält und bestehende Fibrillen mehr...
Durch einen niedrigen pH-Wert wird das Hitzeschockprotein Sip1 beim Fadenwurm Caenorhabditis elegans aktiviert und verhindert das Verklumpen lebenswichtiger Proteine. Aufgrund der Kristallstruktur vermutet man ein ähnliches Protein beim Menschen. mehr...
Das Hitzeschockprotein 60 (Hsp60) bildet in Mitochondrien Strukturen aus, in denen Faltprozesse von Proteinen ablaufen. Bisher unbekannt war, dass das Hsp70 mit dem Helferprotein Hsp10 interagiert, um einzelne Hsp60-Moleküle zu einem molekularen Fass zusammenzubringen. mehr...
Arteriosklerose hat die verschiedensten Auslöser. Einer davon rückt immer mehr ins Rampenlicht: Die Infektion mit Chlamydien. Der Einfluss des Bakteriums auf die Entstehung der Erkrankung und neue Substanzen, die gegen Chlamydien einsetzbar sind, stehen im Zentrum mehr...