Metastasenbildung: Umbau im Knochengewebe

18. August 2015
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Das Protein Cathepsin K hilft metastasierenden Tumorzellen dabei, sich in der Umgebung des Knochens einzunisten. Es aktiviert das MMP-9-Enzym, das die Tumorentwicklung steuert. Das Verständnis dieser Wechselwirkung könnte dazu dienen, neue Medikamente zu entwickeln.

Wenn ein Tumor Metastasen bildet, verringert sich die Überlebensrate der Patienten deutlich. Krebszellen lösen sich vom primären Tumor, wandern durch den Körper und setzen sich in entfernten Organen wie Lungen oder Knochen ab. Daraufhin beginnen sie, Cathepsin K herzustellen. Dieses Protein findet sich vor allem in Knochen und wird von sogenannten Osteoklasten abgegeben. Osteoklasten saugen Knochengewebe auf, um den Knochen zu warten, zu reparieren sowie auszubessern. Bislang konnten Wissenschaftler jedoch nicht klären, warum Krebszellen Cathepsin K produzieren.

Shastri und Christensen fanden bei Experimenten in Zellkulturen heraus: Wenn wandernde Krebszellen Cathepsin K produzieren, steigert dies ihre Überlebensfähigkeit in der Umgebung des Knochens. Cathepsin K aktiviert Matrix-Metalloprotease 9 (MMP-9), ein Enzym, das die Tumorentwicklung maßgeblich steuert. MMP-9 kann die Knochengrundsubstanz verdauen und ermöglicht es somit den Krebszellen, sich einzunisten.

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Osteoklasten (große Strukturen) geben Cathepsin K ab und warten mithilfe dieses Proteins den Knochen. © Jon Christensen/Arbeitsgruppe Shastri

Zudem aktiviert MMP-9 Proteine, die fördern, dass sich neue Blutgefäße bilden – was nötig ist, damit die Tumorzellen Nährstoffe erhalten. Somit haben Krebszellen viele Werkzeuge, um ihre Mikroumgebung zu verändern, sobald sie im Knochen ankommen. „In weiteren Studien muss sich zeigen, wie Cathepsin K und MMP-9 im Organismus wechselwirken und wie dies die Aggressivität von Tumoren sowie die Metastasenbildung fördert“, sagt Shastri. „Unsere Erkenntnisse könnten zukünftig dazu dienen, neue therapeutische Ziele zu erkennen und Medikamente zu entwickeln.“

Originalpublikation:

Matrix-metalloproteinase-9 is cleaved and activated by Cathepsin K
Jon Christensen and V Prasad Shastri et al.; BMC Research Notes, doi: 10.1186/s13104-015-1284-8; 2015

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1 Kommentar:

Gast
Gast

” Unsere Erkenntnisse könnten zukünftig dazu dienen, neue therpaeutische Ziele zu erkennen und Medikamente zu entwickeln “. So weit so gut, aber wie weit noch voraussichtlich in die Zukunft reichend ? Was ist mit näher liegenden Zielen und Medikamenten ?

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