Zellkern: Korb-Proteine mehr als Andockstationen

7. Mai 2015
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Kernporen kontrollieren den Austausch von Makromolekülen zwischen dem Inneren des Zellkerns und dem Zytoplasma. Transportfehler stehen im Zusammenhang mit Krebserkrankungen. Erkenntnisse zu „Korb-Proteinen“ könnten dabei helfen, den Transport besser zu verstehen.

Je nach Lebewesen unterscheiden sich Zellen in Form und Funktion, ebenso wie sich Zellen unterschiedlicher Gewebe ein und desselben Organismus unterscheiden. Grundsätzlich kann man aber zwischen Lebewesen ohne Zellkern, den Prokaryoten, und denen mit Zellkern, den Eukaryoten, unterscheiden. Alle höheren Lebensformen wie Mensch und Tier gehören zu den Eukaryoten. Der Zellkern ist von einer Doppelmembran umgeben, die ihn vom Rest der Zelle abgrenzt. Er ist von gleich zwei Mauern umgeben, die mehrere Tore (Kernporen) haben, um den lebenswichtigen und kontrollierten Austausch von Molekülen zwischen Zellkern und Zellinnerem zu gewährleisten. Diese riesigen Proteinkomplexe bilden einen hochselektiven Kanal, der sich durch die gesamte Kernmembran zieht und sich auf der Zellkerninnenseite in eine Struktur erweitert, die in der Fachsprache als „nuclear basket“ bezeichnet wird.

„Bisher ging man davon aus, dass der Korb hauptsächlich als Andockstation für die Transportgüter dient. Als wir aber Proteine des Korbes überexprimierten […], sahen wir dramatische Veränderungen der Zellkernstruktur: die Kernmembran war im Vergleich zu ihrer normal kugelförmigen Gestalt massiv deformiert“, erläutert Alwin Köhler von den Max F. Perutz Laboratories der Universität Wien. Diese Beobachtungen brachten die Forscher auf die Idee, zu untersuchen, ob die „Korb-Proteine“ auch die Fähigkeit haben, Kernmembranen unmittelbar zu binden und zu modellieren.

Korb-Proteine sind mehr als nur Andockstationen

Damit nämlich eine neue Kernpore in die den Zellkern umgebende Doppelmembran eingebaut werden kann, muss an dieser Stelle erst einmal umgebaut und ein „Loch“ in der Membran geschaffen werden. Hierfür müssen sich die beiden Membranen annähern, stark krümmen und schließlich verschmelzen. Doktorandin Noémi Mészáros erklärt: „Das ist, als würde man von der äußeren Mauer ein Stück nach innen klappen und von der Inneren ein Stück nach außen, um so eine Öffnung für ein neues Tor zu schaffen.“

Der gemeinsame Erstautor der Studie, Jakub Cibulka, fügt an: „Unsere Experimente haben gezeigt, dass Korb-Proteine auch im Reagenzglas Membranen verformen können. Darüber hinaus konnten wir zeigen, dass Kernmembranen ohne Korb-Proteine instabil werden und die Zellkerne extrem deformiert sind.“ Die Ergebnisse bestätigten die Annahme der Forscher, dass Korb-Proteine mehr als nur Andockstationen für Transportgut sind. Sie sind aktive Helfer beim Umbau der Kernmembran für den Einbau einer Kernpore. Diese neuen Erkenntnisse helfen Forschern einerseits, den Aufbau dieses extrem komplizierten molekularen Tores besser zu verstehen, als auch auf lange Sicht die Rolle der Kernporen bei Krebserkrankungen und Alterungsprozessen zu untersuchen.

Originalpublikation:

Nuclear pore basket proteins are tethered to the nuclear envelope and can regulate membrane curvature
Noémi Mészáros et al.; Developmental Cell, doi: 10.1016/j.devcel.2015.02.017; 2015

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Forschung, Medizin

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