Immunsystemreaktion: Einfacher nachvollziehen

24. Oktober 2013
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MHC-Tetramere sind wichtige Diagnosereagenzien. Ärzte können mit Hilfe dieser Moleküle genau verfolgen können, wie edas Immunsystem auf einen Virus oder Tumor reagiert. Bisher war deren Verwendung eingeschränkt, was sich nun womöglich ändert soll.

MHC-Klasse I-Moleküle sind Proteine, die sich an zellinnere Peptide von infizierten oder krebsartigen Zellen binden und sie an die Zelloberfläche transportieren. Dort werden die tumor- oder virusassoziierten Peptide von zytotoxischen T-Lymphozyten, auch T-Killerzellen genannt, erkannt. Die Killerzellen können infizierte oder bösartige Zellen entfernen, indem sie einen programmierten Zelltod einleiten.

Um herauszufinden, wie viele T-Killerzellen für einen bestimmten Virus oder Tumor existieren, nutzen Ärzte und Wissenschaftler dieselben MHC Klasse I Moleküle, als Vierercluster angeordnet und verbunden mit dem für den Virus oder Tumor spezifischen Peptid. Mit diesen MHC-Tetrameren wird das Blut der Patienten selektiv gefärbt – so wird ersichtlich, wie viele T-Killerzellen aktiv sind, da sie sich mit den MHC-Tetrameren verbinden. Man kann auf diese Weise verfolgen, wie stark die Immunantwort ist, und gegen welche Bestandteile der Tumorzelle oder des Virus sie sich richtet; dadurch kann man oft den späteren Verlauf der Immunreaktion vorhersagen und, falls erforderlich, durch Medikamente beeinflussen.

Produktionsprozess beschleunigen

MHC-Tetramere werden in einem mehrstufigen Prozess hergestellt, der einige Wochen dauert und kostenintensiv ist. Für jedes neue Peptid, das analysiert werden soll, ist ein separater Produktionsprozess notwendig. 
Die Forschungsgruppe von Sebastian Springer hat jetzt eine Methode entwickelt, mit der es möglich ist, Tetramere mit kleinen Molekülen herzustellen. Diese Moleküle können dann später durch jedes beliebige Peptid ausgetauscht werden, was den Produktionsprozess sehr beschleunigt.

„Momentan benutzen wir Dipeptide, die nur aus zwei Aminosäuren bestehen“, erklärt Professor Springer. „Wir haben herausgefunden, dass sie sehr gut an die Peptidbindungsstellen der MHC-Tetramere binden. Am besten aber ist, dass man sie leicht wieder herausbekommen kann – indem man ihre Konzentration absenkt – und durch normale Peptide ersetzen kann, die dann fest an die Tetramere binden. Wir hoffen, dass durch unsere Arbeit MHC-Tetramere schneller und günstiger hergestellt werden können.“

Originalpublikation:

Dipeptides promote folding and peptide binding of MHC class I molecules
Sebastian Springer et al.; PNAS, doi: 10.1073/pnas.1308672110; 2013

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