YidC: Protein als Torwächter

11. Juni 2013
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Wissenschaftler konnten nun im Zuge einer Studie erstmals detailliert aufzeigen, wie Proteine in die Wände von Bakterienzellen gelangen. Die Forschungsergebnisse tragen zu dem Verständnis bei, wie der Mechanismus der Membranprotein-Integration funktioniert.

Zellmembranen bilden eine Barriere zwischen dem Inneren und Äußeren einer Zelle und sorgen dafür, dass schädigende Substanzen nicht eindringen. Gleichzeitig leiten Membranproteine bestimmte Stoffe durch die Zellwand hindurch, sodass die Zelle sich mit anderen verständigen kann. Bisher war allerdings unklar, wie genau diese Proteine in die Zellmembran eingebaut werden. Die Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Hans-Georg Koch vom Institut für Biochemie und Molekularbiologie sowie der Spemann Graduiertenschule für Biologie und Medizin der Universität Freiburg hat diesen Mechanismus in Zusammenarbeit mit der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Bettina Warscheid vom Institut für Biologie II sowie dem Exzellenzcluster BIOSS Centre for Biological Signalling Studies untersucht. Die Forschungsergebnisse wurden nun in der Fachzeitschrift „Journal of Biological Chemistry“ veröffentlicht.

Funktion eines Torwächters

Ein Proteintransportkanal und Helferproteine schleusen Proteine gemeinsam in die Zellmembran und bauen sie dort ein. Das Forschungsteam klärte auf, wie der Kanal und das Helferprotein YidC dabei zusammenwirken: Der Proteintransportkanal bildet eine passive Pore, die Moleküle ungehindert durchlässt. YidC bindet an den Kanal nahe eines Bereichs, der als laterales Tor bezeichnet wird, und verschließt so das Tor und den Kanal. Das Helferprotein erfüllt gewissermaßen die Funktion eines Torwächters: Wenn ein Membranprotein vor dem Eingang steht, öffnet sich das Tor, YidC nimmt das Membranprotein in Empfang und fügt es in die Lipiddoppelschicht der Membran ein. Vermutlich hilft YdiC den Proteinen zusätzlich dabei, sich richtig zusammenzufalten und sorgt dafür, dass sie ihre endgültige dreidimensionale Struktur einnehmen.

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Die dreidimensionale Struktur des Proteintransportkanals (Sec Translocon). Das Helferprotein YidC bindet an Kontaktstellen nahe des lateralen Tors an den Proteintransportkanal. © Institut für Biochemie und Molekularbiologie

Bei ihren Untersuchungen setzte das Forschungsteam eine Technik ein, mit der sie Proteinkontakte in lebenden Zellen ausfindig machen konnten. Ihre Aufnahmen erreichen eine Auflösung bis hin zu einzelnen Aminosäuren, den Bausteinen der Proteine. Die Wissenschaftler leisteten mit ihren Ergebnissen einen entscheidenden Beitrag zu dem Verständnis, wie der Mechanismus der Membranprotein-Integration funktioniert.

Originalpublikation:

YidC Occupies the Lateral Gate of the SecYEG Translocon and Is Sequentially Displaced by a Nascent Membrane Protein
Hans-Georg Koch et al.; The Journal of Biological Chemistry, doi: 10.1074/jbc.M112.446583; 2013

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