Ribosomen: Proteinklammer als Krebszell-Drossel

16. Februar 2016
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Zur fehlerfreien Entstehung neuer Ribosome trägt ein spezieller Schlüssel-Mechanismus bei. Dabei wird das Protein Rps3 am Ribosom fixiert, in der Folge umgefaltet und anschließend stabil eingebaut. Daraus könnte man einen Ansatz entwickeln, um das Krebszell-Wachstum zu blockieren.

Ribosomen sind hochkomplexe molekulare Maschinen, die in den Zellen Proteine herstellen und sich auch in Windeseile selbst erneuern. Dass das fehlerfrei passiert, ist lebenswichtig. „Werden die Eiweißfabriken zu schnell oder zu langsam vermehrt, entstehen Krankheiten – beispielsweise Krebs“, erklärt Priv.-Doz. Dr. Brigitte Pertschy vom Institut für Molekulare Biowissenschaften der Uni Graz. Mit ihrem Team und Kollegen aus der Schweiz und Frankreich hat sie nun einen bestimmten Teilschritt der Ribosomen-Neuproduktion analysiert und herausgefunden, wie ein Schlüssel-Eiweiß eingebaut wird.

„Es geht um das Protein Rps3, das paarweise in den Zellkern transportiert und dort zunächst nur an einer Stelle am Ribosom fixiert wird. Ein weiteres Protein dient vorübergehend als Klammer“, schildert die Molekularbiologin. Erst in einem nächsten Schritt wird diese gelöst, Rps3 umgefaltet und stabil eingebaut. „Wir nehmen an, dass mehrere andere Proteine nach einem ähnlichen Mechanismus an ihren Platz im Ribosom kommen“, ergänzt Pertschy.

Medikamentöser Angriff auf Krebszellen

Die Grazer Forschung könnte helfen, Medikamente zu entwickeln, die den Einbau-Prozess von Rps3 und damit die Neusynthese von Ribosomen verlangsamen. Internationale Arbeitsgruppen sind bereits auf der Suche nach solchen Substanzen. „Konkret könnte man verhindern, dass sich die Klammer ablöst und damit die Vermehrung von Krebszellen drosseln“, präzisiert die Wissenschaftlerin. „Ein medikamentöser Angriff auf die Ribosomen-Produktion sollte den meisten körpereigenen Zellen kaum schaden, für Krebszellen hingegen fatal sein, da sich diese schnell teilen müssen.“

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1 Kommentar:

Gast
Gast

Wenn Proteine Kollagenosen zu Kollagenopathie führen verwundert mich die Ribosomarbeit ein jedesmal. Wenn Leptin als Lektine über Chromosome und den dort daruf sitzende s-Rezeptoren über das O =Ringsystem wie auch zugleich Histone verarbeitet werden, ist es kein Protein mehr, sondern hochlösliche Enzyme aufgrund dessen sich Autoantikörper = Autoantigene bilden, dennoch über den Weg der Th-Zellen eine neue Gruppe Th-Zellen bilden vermögen. Aplastisch und Atypisch ergeben in Zellen Zellkernsprengung es entstehen winzig kleine Nuklole die sich dann abstoßen oder ein Netzwerk von Unglaublicher Vorstellung durch verbindungen und sonstigen Kontakten. Wenn man da wüsste ob man die s-Rezeptore drosseln müsste oder ein Protein hinzufügen, wäre es eine Hoffnung bei der dentritischen Zellbildungen, oder?

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